Аминокислоты белков

Структура аминокислот

В состав белков входят такие аминокислоты, которые имеют сходное строение, но они никогда не являются точной копией друг друга. Любая аминокислота состоит из двух частей. Среди них:

• общая часть, которая содержит аминогруппу (–NH) и карбоксильную группу (-COOH);
• боковой радикал.

Что касается радикала, то он у аминокислот всегда имеет различную структуру. Внутри любого белка всегда находятся 20 различных аминокислот. В них встречается 20 различных боковых цепей. Самой простой среди подобных называют аминокислоту глицин, у которой радикал представлен свободным атомом водорода.

Карбоксильная группа свободной аминокислоты диссоциирует при нейтральных значениях рН и отдавать протон, приобретая отрицательный заряд. Аминогруппа свободной аминокислота имеет способность присоединять к себе протон и приобретать положительный заряд. В связи с этим формируется ситуация, при которой аминокислоты переходят в состояние цвитеер-иона и одна часть имеет положительный заряд, а другая имеет отрицательный.

Как уже отмечалось ранее все радикалы аминокислот очень разнообразны по своей структуре и классифицируются в соответствии с критериями полярности и строения. Это деление весьма условно, но достаточно четко отражает все грани химической структуры аминокислот.

Многие радикалы аминокислот в нейтральной среде приобретают полный или частичный полярный заряд. За счет электростатического взаимодействия заряженные радикалы контактируют с полярными радикалами в той же белковой молекуле, а также в других белковых молекулах при взаимодействии с низкомолекулярными веществами. По этой причине наличие и расположение заряженных и полярных радикалов оказывает огромное влияние на пространственную структуру белка и его взаимодействие с другими белками и иными молекулами (взаимодействия фермент-субстрат, рецептор - лиганд) (см. уровни структуры белка; ферменты).

Все радикалы аминокислот делятся на:

• заряженные радикалы (содержат амино- и карбокисльную группу в составе бокового радикала);
• неполярные и гидрофобные радикалы (не имеют заряда, но не взаимодействуют с водой и другими молекулами, имеющими полюса). Структура белка группируется в ядро внутри молекулы и минимизируют контакт с водой. К таким аминокислотам относят аланин, валин, лейцин, трипфтоан, пролин и пр.;
• циклические радикалы. Например, радикал триптофана имеет циклическую структуру, в цикле которого лежит азот;
• нециклические радикалы имеют гидрофобную структуру. К ним относят глицин, валин, лейцин, метионин;
• полярные радикалы характерны для нескольких аминокислот, а именно глицина, глутамина, валина, метионина.

Кроме того, аминокислоты могут быть серосодержащими (цистеин, метионин) и ароматическими (фениалаланин, триптофан). В современном мире ежегодно производятся более двухсот тысяч аминокислот, которые имеют многогранное биологическое и прикладное значение. Сегодня в лабораторных условиях часто производят глутаминовую кислоту и лизин, глицин и метионин. Каждая аминокислота имеет разнообразное значение.

Свойства аминокислот

Глутаминовая кислота используется в психиатрии при лечении слабоумия и различных последствий родовых травм, а также при реализации комплексной терапии язвенной болезни и гипоксии. Такая кислота может существенно улучшить вкус мясных продуктов.

Аспарагиновая кислота существенно повышает потребление кислорода в сердечной мышце. Ее применяют в кардиологии в составе препарата Панангин, используемого для коррекции аритмии и ишемической болезни сердца.

Метионин способствует защите организма при отравлении различными токсинами и бактериальными инфекциями, а также другими ядами. Она обладает радиопротекторными свойствами.

Глицин является специфическим медиатором для торможения механизмов деятельности в центральной нервной системе. Его используют при лечении хронического алкоголизма и в качестве упекающего средства.

Лизин выступает основной пищевой и кормовой добавкой. Он используется в качестве антиоксиданта в пищевой промышленности и способствует предотвращению порчи пищевых продуктов.

Наконец, аминокислоты могут быть заменимыми и незаменимыми. Незаменимые аминокислоты не синтезируются внутри организма человека и обязательно поступают с пищей. К таким аминокислотам относят валин, лейцин, треонин и пр. Гистидин является незаменимой аминокислотой для новорожденных. Если количество таких аминокислот в организме человека недостаточно, то может возникнуть ситуация нарушения нормального функционирования организма человека.

Заменимыми называют аминокислоты, которые организм сам синтезирует из других аминокислот или азота, а также незаменимых аминокислот. К этой группе относят остальные аминокислоты (11 штук).

Определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать в организм человека, в противном случае, чтобы восполнить их недостаток будут использоваться незаменимые аминокислоты, что может подорвать защитные силы организма.

Такое деление аминокислот на заменимые и незаменимые имеет свои недостатки. Например, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым.

Современные данные говорят о том, что биосинтез заменимых аминокислот в тех количествах, которые полностью покроют потребности организма невозможен. Все виды аминокислот в равной степени важны для функционирования организма.