Тропомиозин

Мышечная система

Нити миофибрилл состоят из сократительных белков — миозина, актина, тропомиозина и тропонина....
Тонкая нить образована другими белками — актином, тропонином и тропомиозином.

Статья от экспертов

Математические описания денатурации миозина, актина, тропомиозина, миоглобина мяса в процессе тепловой обработки

Тропонин и тропомиозин. Биологическая роль и молекулярный механизм действия

Общие сведения о тропонине и тропомиозине Такой белок содержится в скелетной мускулатуре и миокарде,...
В составе тропомиозина две разные субъединицы переплетаются между собой в спиралевидные фибриллярные...
Тропомиозин также обеспечивает стабильность изгиба молекулы актина....
По длине тропомиозин равен 7 субъединицам G-актина....
Кроме того, тропомиозин является активным участником посттрансляционных изменений, которые регулируют

Статья от экспертов

Стабилизация центральной части тропомиозина изменяет чувствительность актин-миозинового взаимодействия к ионам кальция

Показано, что мутации D137L и G126R, стабилизирующие центральную часть молекулы тропомиозина (ТМ), увеличивают максимальную скорость скольжения регулируемых актиновых филаментов в искусственной подвижной системе при высоких концентрациях Са 2+ и повышают Са 2+-чувствительность актин-миозинового взаимодействия, обеспечивающего такое скольжение. На основе анализа опубликованных данных о структуре комплекса актин–ТМ–миозин высказано предположение, что физиологические эффекты этих мутаций в ТМ могут быть обусловлены влиянием на взаимодействия между центральной частью ТМ и определенными участками головки миозина.