Тропонин – это белок, который обладает регуляторным действием и глобулярной структурой и состоит из трех субъединиц, участвующих в мышечном сокращении. Отрыт С. Эбаси в 1963 году. В скелетных мышцах его содержится около 2 %. Он представлен ТнТ, ТнI и ТнС.
Общие сведения о тропонине и тропомиозине
Такой белок содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, но отсутствует в гладкой мускулатуре. Ряд медицинских тестов основывается на анализе тропонина как биомаркера различных сердечных заболеваний. Тропомиозиносвязывающая единица тропонина представлена 259 аминокислотными остатками, ингибирующая субъединица состоит из 179 остатков аминокислоты. Кальциесвязывающая субъединица, в свою очередь содержит 159 остатков аминокислоты.
Тропомиозин – это регуляторный белок, который содержится в актиновой нити и имеет вытянутую форму. Данный белок был открыт в 1946 году К. Бейли. Он составляет до 7 % всех белков, входящих в состав миофибриллы.
В составе тропомиозина две разные субъединицы переплетаются между собой в спиралевидные фибриллярные структуры. Тропомиозин также обеспечивает стабильность изгиба молекулы актина. По длине тропомиозин равен 7 субъединицам G-актина.
Кроме того, тропомиозин является активным участником посттрансляционных изменений, которые регулируют сократительную способность сердца. При этом процесс фосфорилирования сердечного тропонина циклической протеинкиназой снижает чувствительность тропонина С к кальцию, что облегчает его диссоциацию во время мышечного расслабления.
Тропомиозин и тропонин позволяют связать миозин с актинов в отсутствии ионов кальция, а также заблокировать данную связь.
Тропонин присоединен к белку тропомиозину и расположен в желобке между актиновыми нитями внутри мышечного волокна. При расслабленном состоянии мышц тропомиозин блокирует место присоединения миозиновой головки к активновому диску. Таким образом предотвращается мышечное сокращение.
Поскольку и сердечная и скелетная мышцы управляются с помощью смены системы внутриклеточной концентрации ионов кальция, то при ее возрастании мышца сокращается, а при падении расслабляется. Как уже отмечалось ранее тропонин управляет структурой кальция в микрофиламенте, оставляя мышцу расслабленной в отсутствие ионов кальция.
В случае если на мышечную клетку подать потенциал действия, то стимулируется ее сокращение. При этом открываются кальциевые каналы, попадающие в саркоплазматический ретикулум и ионы кальция, проходят в саркоплазму.
Часть поступившего кальция присоединяется к тропонину и вызывает его структурное изменение. В следствие этого тропомиозин двигается таким образом, что головка миозина присоединяется к актиновой нити, формируя тем самым мышечное сокращение.
Тропонин в свою очередь концентрируется в скелетных мышцах, сердечной мускулатуре. Разновидность тропонина – тропонин С имеет четыре места присоединения ионов кальция.
Модификации тропонина и тропомиозина, их функции
Различные модификации тропонина выполняют оригинальные функции:
- тропонин I может заблокировать и ингибировать взаимодействие актина и миозина;
- тропонин С связывает ионы кальция. Они в свою очередь меняют конформацию тропонина, что меняет отношение тропонина T к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина и миозина.
Таким образом, можно сделать вывод о том, что тонкий филамент миофибриллы скелетной мышцы состоит из:
F-актина и тропомиозина;
- трех компонентов:
- ТнС, ТнI и ТнТ.
Также в мышечном сокращении участвует такой белок, как актин. Также в состав мышечного волокна могут входить коллаген и эластин, что, безусловно, оказывает влияние на работу тромпомиозина и тропонина.
Мышечное сокращение, его этапы. Роль тропонина и тропомиозина
Благодаря наличию всех указанных белков реализуется процесс мышечного сокращения, который состоит из нескольких этапов:
- потенциал действия распространяется по двигательному нервному волокну и до нервных окончаний на мышечном волокне;
- ацетилохолин (медиатор) действует на ограниченный участок мембраны мышечного волокна, открывая белковые каналы, встроенные в мембрану;
- потенциал действия проводится вдоль мембраны, деполяризуя ее направляя большую часть возникшего электричества в центр мышечного волокна;
- ионы кальция инициируют силу сцепления между актиновыми и миозиновыми нитями и вызывают их скольжение относительно друг друга;
- происходит сокращение мышцы.
Мышечное сокращение – это реакция мышечных клеток на воздействие нейромедиатора, реже гормона, проявляющаяся в уменьшении длины клетки.
Для осуществления процесс мышечного сокращения необходима энергия, источником которой являются молекулы АТФ, которая имеет свойство разрушаться до АДФ с высвобождением энергии. АТФ образуется в результате окисления органических веществ в кристах митохондрии, которые являются двумембранным органоидом любой эукариотической клетки, в том числе и мышечной.
АТФ – это нуклеозидтрифосфат, имеющий большое значение в обмене энергии и веществ в организмах. АТФ — универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах, в частности для образования ферментов. Химически АТФ представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является производным аденина и рибозы.
Также необходимо отметить тот факт, что молекулы тромпомиозина спирально оплетают молекулы F-актина. В состоянии покоя они располагаются поверх актиновых нитей, некоторое время препятствуя их взаимодействию с нитями миозина. При этом важно понимать, что высокое сродство тропонина к ионам кальция инициирует процесс сокращения.
Таким образом, биологическая роль тропонина и тропомиозина заключается в том, что они существенно влияют на механизм мышечного сокращения, регулируя действие «основных» мышечных белков, в том числе и актина. Данные белки позволяют стабилизировать структуру миофибриллы и наладить молекулярный механизм, который лежит в основе двигательной функции всего организма человека в целом.
