Белок – это органическое вещество, которое имеет характерные черты строения и выполняет определенные функции в организме.
Структура белка
Белки содержатся внутри всех клеток живых организмов, выполняя строительную и энергетическую функции. Также к основным функциям белков относят катализ химических реакций и ферментативную регуляцию жизнедеятельности.
В организме белки могут иметь несколько типов структур, а именно:
- первичную (удерживается за счет пептидных связей);
- вторичную (удерживается за счет водородных связей и имеет вид спирали);
- третичную (удерживается за счет сложных высокомолекулярных химических связей, имеет вид глобулы);
- четвертичную (удерживается за счет сложных высокомолекулярных химических связей и имеет структуру в виде комплекса глобул).
Любая структура белка подвержена процессу денатурации, ренатурация (восстановление) характерна лишь для второй, третьей, четвертой структур.
Для того, чтобы понять, как именно структура белка влияет на его свойства необходимо обращать внимание на химическую организацию данной молекулы, а также процесс ее создания или распада.
Что касается вторичной структуры белка, то основную роль в ее формировании играют водородные связи. Именно они позволяют белковой структуре конформироваться таким образом, чтобы форма белковой молекулы становилась спиральной.
Спираль – это наиболее высокоорганизованный тип конформации отдельной белковой молекулы или полипептидной цепи.
Водородная связь в структуре белка и в других веществах
Такая спираль построена на пространственном расположении следующих атомов:
- углерод карбонильной группы;
- a – углеродный атом;
- атом азота аминогруппы.
Наиболее устойчивым типом спирали является a – спираль. В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С = 0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи также образуются между сильно электроотрицательными атомами. Примерами могут служить атомы P или O. У них наблюдается небольшой локальный избыток положительного заряда. Этот тип водородных связей имеет в основном электростатическое происхождение и зависит от способности двух атомов к теснейшему сближению между собой.
Водородная связь в белке играет очень важную роль. Возникая между атомом кислорода и карбонильной группой, а также атомом водорода и аминогруппой они принадлежат к полипептидной цепи. Водородная связь имеет частично двоесвязный характер и обеспечивает плоскость пептидного звена и делает атом кислорода несколько отрицательным.
Атом азота в свою очередь становится несколько положительным. Такая полярность создает благоприятные условия для образования водородной связи. Такие межмолекулярные связи имеют меньшую степень силы, но существенно влияют на скорость протекания химической реакции.
Для того, чтобы понять, как именно водородная связь удерживает молекулу белка, необходимо отметить ее особенности, роль, а также структурное начало в молекулах других веществ. Чаще всего водородная связь отмечается в молекулах: спиртов, карбоновых кислот, углеводах и пр.
Водородная связь также может быть представлена в молекулах спиртов R—ОН и карбоновых кислот RCOOH. При этом подобная водородная связь признается ассоциированной. В связи с этим спирты обладают достаточно высокой температурой кипения и растворимости по сравнению с теми же белками, в которых присутствует водородная связь.
Также понижение растворимости спиртов объясняется тем, что увеличение углеводородного радикала в молекуле спирта ведет к повышению трудности для карбоксильной группы в контексте удержания молекулы воды за счет образования водородных связей.
Также водородная связь может появляться при распаде молекул углевода по оси.
Огромную роль играют так называемые водородные связи, которые определяют специфические свойства белков или нуклеиновых кислот. Непрочность межмолекулярных связей приводит к колебанию свойств белковых молекул. Белки являются полимерами аминокислот. В свою очередь фибриллярные белки входят в структурный материал волос, ногтей, сухожилий и мышц. Водородные связи сворачивают белковую молекулу в спираль, но глобулярные белки также могут принимать вид листов. В дальнейшем такая структура белковой молекулы может образовывать многократные изгибы и сворачиваться в компактные, изолированные молекулы.
Белки волос и шерсти имеют вторичную структуру в виде a – спирали, многократно скрученной с друг другом в многожильные тяжи, нити которых видны глазом. Вторичная структура белка шерсти вытянута во всю длину, но не скручена в спираль. В молекуле миоглобина аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали, которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула.
В белках водородные связи могут быть внутриклеточными и межцепочными. Внутрицепочные водородные связи стабилизируют спиральные и складчатые структуры. Наличие большого количества водородных связей позволяет стабилизировать полипептидную цепь и сделать возможным образование спирали. Один виток такой спирали включает около 3, 6 единиц аминокислотных остатков.
Следует отметить тот факт, что знание порядка расположения аминокислот в молекуле еще не дает полного представления о том, какую организацию имеет белковая молекула. Даже осторожное нагревание белков нередко утрачивают свои свойства и в природном состоянии происходит денатурация белка. Причем денатурация не всегда сопровождается расщеплением полипептидной цепи, чтобы ее расщепить требуются гораздо более жесткие условия. Следовательно, цепь образует какую – либо определенную структуру под воздействием слабых вторичных связей.
Такая вторичная связь обычно формируется при участии атома водорода, который находится между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь, как правило, в двадцать раз слабее обычной валентной связи.