Ферменты – это молекулы белка, которые синтезируются живыми клетками, и являются катализатоами, протекающих в организме химических реакций.
Сущность и предназначение ферментов
В организме продуцируется несколько сотен различных ферментов. Их роль в обеспечении жизнедеятельности организма колоссальна. Они ускоряют химические реакции, другими словами, все ферменты представляют собой биологические катализаторы, которые делают процесс протекания химической реакции более быстрым и вместе с тем простым. Они не тождественны химическим катализаторам потому, что не меняют направление химической реакции и не расходуются при ее протекании.
Ферменты – это биокатализаторы, вещества, которые способствуют облегчению протекания химической реакции и провоцируют увеличение ее скорости.
Статья: Что такое фермент
Ферменты способствуют поддержанию жизнеспособности организмов.
Примером работы ферментов является сладковатый вкус внутри рта, который формируется при пережевывании продуктов, которые содержат крахмал. Этот вкус дает работа фермента амилазы, которая присутствует в слюне и способствует расщеплению крахмала. Сам крахмал безвкусный, но продукты его распада, а именно декстрина, мальтоза, глюкоза могут дать такой привкус.
Все ферменты имеют глобулярную структуру, а также третичную и четвертичную. Ферменты бывают:
- простые (состоят из белка);
- сложные (состоят из белков и некоторых дополнительных веществ).
Сложные ферменты могут состоять из белковой и небелковой части. Белковая часть представлена апоферментом, а добавочная часть называется коферментом. Коферментами могут являться витамины E, K, B групп.
Механизм действия ферментов
Все ферменты обладают единым принципом и механизмом действия. Фермент взаимодействует с субстратом, но не всей молекулой, а ее отдельным активным центром. При этом образуется фермент – субстратный комплекс. Реакция завершается и этот комплекс распадается, причем достаточно быстро. При этом фермент не меняется и может взаимодействовать с новой молекулой.
Ферменты могут помогать образованию молекулы пептидной связи. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.
Особенностью ферментов может быть признан также и тот факт, что они обладают высокой степенью специфичности действия. Каждый фермент ускоряет только реакции одного типа.
В 1890 году ученый Э.Г. Фишер высказал предположение о том, что специфичность ферментов обуславливается ее особенной формой. Эта форма точно подбирается к форме молекулы субстрата. Такая гипотеза иногда называется «ключ и замок».
На активность фермента влияет несколько факторов:
- температура. С ее повышением скорость химической реакции сильно возрастает. Скорость молекул повышается и у них повышается шанс столкнуться друг с другом;
- увеличивается вероятность прохождения реакции между ними. Та температура, которая повышает активность фермента называется оптимальной.
Если температура реакции выходит за пределы оптимального диапазона, то скорость реакции существенно снижается и происходит денатурация белка. При снижении температуры скорость реакции также снижается. Это происходит из-за инактивации фермента. В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.
Также активность ферментов существенно зависит от pH среды (то есть показателя концентрации ионов водорода). Оптимальным уровнем pH среды является нейтральное значение около семи. Однако существуют такие ферменты, которые могут работать и в кислой среде, к таким ферментам относится пепсин. Он находится в желудке и работает в сильнокислой среде.
Многие ферменты подвергаются действию ингибиторов и инактиваторов. Ионы металлов (Mg, Mn, Zn) могут инактивировать ферменты. Другие ионы тяжелых металлов могут подавлять их активность и денатурировать белки.
Классификация ферментов подразумевает их деление на шесть групп. Согласно ей ферменты имеют весьма длинные названия, трудные в произношении. Поэтому сегодня чаще применяют названия ферментов по имени субстрата и окончания «аза». Например, субстрат – «лактоза», а фермент – «лактаза». Фермент может преобразовывать вещество. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.
Практическое использование ферментов
Ферменты имеют большое значение и применяются фактически во всех областях жизнедеятельности. Они могут проявлять собственные уникальные свойства даже вне живых клеток. Амилаза, протеаза, липаза активно применяются в медицине. Их включают в состав комбинированных препаратов, таких как, Фестал или Панзинорм. Эти препараты лечат заболевания желудочно-кишечного тракта. Ферменты применяются для разрушения тромбов внутри кровеносных сосудов и при лечении гнойных ран.
Энзимотерапия или ферментотерапия активно применяются при лечении онкологических заболеваний. Амилаза помогает расщеплять крахмал и используется в пищевой промышленности. Также в ней применяется протеиназа. Этот феремент способствует расщеплению белков. Фермент липаза расщепляет жиры.
Несмотря на тот факт, что ферменты являются весьма полезными веществами, они могут приносить и негативный эффект в случае собственного недостатка или избытка. Примером такого эффекта называют энзимопатологию или установление взаимосвязи между болезнью и недостаточным синтезом какого-либо фермента.
Например, причиной фенилкетонурии можно назвать потерю клетками печени возможности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.
