Уровни организации структуры белков

Структура белка (уровни организации белковой молекулы)

Белки выполняют в клетках весьма разнообразные функции: каталитическую, строительную, ферментативную, энергетическую.

Любая белковая молекула по сути является гетерополимером и имеет различную длину. Мономерами белков являются аминокислоты. В состав белков входят такие вещества, как водород, углерод, азот и кислород. Почти все белки также содержат серу, поскольку она является основной составляющей таких аминокислот как цистеин и метионин.

К некоторым белкам после синтеза присоединяются остатки фосфорной кислоты и аминогруппы с магнием, цинком, марганцем и медью. Белки с такой структурой называются сложными. Внутри них выделяют:

• полипептидную часть;
• небелковую часть.

Например, в состав гемоглобина входит такой полипептид как глобин, и гем – небелковая группа. К последней присоединяется ион железа. В группу сложных белков входят:

• хромопротеины (с пигментами) и металлопротеины (содержат с металлами);
• липопротеины (содержат жиры) и нуклеопротеины (в составе нуклеионвые кислоты).

Если пептид содержит более 40 аминокислот, то его называют полипептидом или белком. Тем самым разница между белком и пептидом состоит в том, что пептид имеет низкомолекулярную структуру, а белок высокомолекулярную.

Белок имеет несколько структур от первичной до четвертичной.

Первичная структура белка характеризуется линейной последовательностью аминокислот, соединенных пептидной связью. Пептидная связь имеет целый ряд особенностей, а именно она обладает высокой прочностью и содержит в составе неподеленные электроны атома азота. Расщепление пептидной связи происходит только при действии химических катализаторов в виде оснований или кислот. Также необходимы достаточно жесткие условия, например, температура выше 105 градусов. В пептидной связи выделяют концевой остаток и свободную аминогруппу или карбоксильную группу.

Вторичная структура белка отличается тем, что полипептидная цепь располагается на отдельных участках в виде спирали. Внутри пептидной связи расположены такие группы как С=О и N–H, они способны образовать внутримолекулярные связи водородного типа. Они являются типом нековалентного взаимодействия. Водородная связь стабилизирует элементы вторичной структуры белка.

Главную роль в стабилизации повторяющихся элементов вторичной структуры белка играют водородные связи, которые соединяют между собой спираль и складчатый слой. Вторичная структура белка встречается в виде альфа- спирали, бета – спирали.

Также иногда во вторичной структуре выделяют так называемые «шпильки», которые представляют собой два антипараллельно расположенных участка цепи, которые находятся на вершине вторичной структуры.

Третичная структура белка формируется тогда, когда спиральная структура подвергается дальнейшей упаковке. Она отражает всю структуру участка полипептидной цепи. Растворимые белки называют глобулярными, а такую белковую структур называют глобулой. В белковой глобуле заряженные и полярные аминокислотные остатки оказываются на поверхности, а гидрофобные — внутри.

Иногда для формирования стабильности третичной структуры происходит дополнительное образование ковалентных связей. Это происходит ввиду присоединения расположенных близко к друг другу SH-групп остатков цистеина, которые окисляются до дисульфидных мостиков.

Считается, что белковая молекула может укладываться различными способами и принимать множество различных форм и конформаций. Все это зависит от условий рН, уровня температуры, и наличия конкретных ионов. Также эта структура определяется тем, как сворачивается полипептидная цепь внутри раствора, что зависит от последовательности аминокислот.

Четвертичная структура белка состоит из нескольких полипептидных цепей, которые могут иметь одинаковую и различную структуру. Белки объединяются если на поверхности белка образуется центр связи белковой структуры. При объединении нескольких полипептидных цепей образуется белок четвертичной структуры. Эти белки называются олигомерами и содержат в составе мономеры. Многие олигомерные белки, в свою очередь, являются компонентами, участвующими в формировании более крупных агрегатов.

Ренатурация и денатурация

Для всех структур белков характерны процессы ренатурации и денатурации.

Большинство белковых молекул сохраняют свою структуру и биологическую активность при узком диапазоне температур и низкой кислотности среды. Если температура и кислотность повышается, то происходит процесс денатурации или разрушении белковой структуры. Также денатурация может происходить при повышении концентрации солей внутри белковой молекулы. Примером белковой молекулы может стать сворачивание белка при варке яйца.

Денатурация может быть обратимой и необратимой. При денатурации не происходит разрушения пептидной связи, так как меняется способ ее укладки. Если денатурация обратима, то белковая структура может восстановиться. Указанный пример с варкой яйца говорит о необратимой денатурации. При необратимой денатурации нарушается первичная структура.

В клетках также может происходить ренатурация белка, если они повреждены и отслужили собственный срок. Такие белки могут ренатурировать самостоятельно или при помощи белков – шаперонов. Шапероны играют большую роль в восстановлении клетки после теплового шока.

Таким образом, белок является основным строительным материалом клеток и при изменении его структуры меняется весь процесс существования клетки, как элементарной единицы всего живого. При нормальном процессе развития белков клетка может выполнять все свои функции и вступать в процесс деления в нужный этап своего существования.