поперечные дисульфидные мостики S S образуются при взаимодействии остатков цистеина в белковых молекулах. Расщепляются под действием различных восстановителей, с превращением их в HS-группы. Действие окислителей (кислорода или
перекиси водорода) приводит вновь к образованию дисульфидных мостиков. Дисульфидные мостики цистина играют важную роль в формировании пространственной структуры белков.
Все цепи между собой дисульфиднымимостиками.
Существует два типа легких цепей:
каппа,
лямбда.... молекулы иммуноглобулина характерна сходная глобулярная структура, сформированная множеством $β$-слоев и дисульфидных... мостиков.
В данной статье исследованы пространственно - затрудненные бисфенолы, используемые в качестве антиокислительных присадок к смазочным маслам и имеющие объемные α-метилбензильные радикалы в о-положении и дисульфидные мостики в о- и п-положении. Рассмотрено влияние структуры пространственно - затрудненных фенолов и наличия различных заместителей в бензольном кольце на их антиокислительную активность и обоснована целесообразность введения α-метилбензильных радикалов в состав пространственно - затрудненных фенолов для увеличения их антиокислительной активности за счет усиления донорной активности радикалов и усиления стерических затруднений, а также целесообразность введения атомов серы для получения эффекта авто-синергизма. Показан механизм окисления смазочных масел, а также механизм ингибирования процесса окисления пространственно-затрудненными фенолами. Рассмотрен проведенный синтез пространственно-затрудненных бисфенолов, содержащих дисульфидные мостики между бензольными кольцами в о...
Таким образом, порядок чередования аминокислот внутри полипептидной цепи и местоположение дисульфидных... мостиков (-S-S- связей).... Его молекула содержит две соединенных между собой цепочек, между которыми образуется дисульфидныймостик... Еще одна дисульфидная связь расположена внутри короткой цепи.
Работа посвящена определению возможных структурных изменений молекул одного из основных белков плазмы крови -альбумина -при взаимодействии с наноалмазами. Рассматривается взаимодействие наноалмазных пленок с белковыми пленками, образующимися в результате высыхания растворов. Показана возможность самопроизвольной кристаллизации белка при высыхании раствора на поверхности наноалмазной пленки. Методом КР-спектроскопии установлено, что при взаимодействии с наноалмазной пленкой вторичная структура, структура дисульфидных мостиков и тирозинового дублета белка не меняются по сравнению с этими элементами его структуры в лиофилизованном состоянии, по крайней мере в объеме белковой пленки толщиной 1 мкм. Тем не менее конформационные изменения могут иметь место в достаточно тонком приповерхностном слое пленки белка (порядка 20 нм).
крупные эволюционные изменения, ведущие к подъему уровня биологической организации, увеличению интенсивности процессов жизнедеятельности. Ароморфоз не является узким приспособлением к конкретным условиям среды. Это развитие у группы организмов принципиально новых признаков и свойств, позволяющих ей перейти в другую адаптивную зону. Примеры ароморфозов: появление автотрофного питания, аэробного дыхания, эукариотических клеток, полового размножения и т.д.