Первичная структура белка – это последовательность аминокислот, закодированная с помощью пептидных связей.
Первичная структура белка
На сегодняшний день расшифрована первичная структура белка более, чем 2500 белков. В природе имеется 1012 различных белков. Пептидная связь, с помощью которой сформирована первичная структура белка формируется за счет следующих элементов:
- карбоксильной группы одной аминокислоты;
- аминогруппы другой аминокислоты.
Также в образовании первичной белковой структуры участвуют α-аминокислоты. Простая пептидная связь образует острова полипептидных цепей и является повторяющимся фрагментом. Ввиду собственного оригинального строения первичная молекула белка обусловливает детерминированность или генетическую закодированность последовательности аминокислот в белке. Другими словами, любая информация об аминокислотной последовательности содержится в ДНК.
Уникальность первичной структуры белка заключается в том, что в организме каждому белку соответствует оригинальная аминокислотная последовательность.
Кроме того, пептидная связь первичной структуры белка способна к денатурации или разрушению. Восстановление первичной структуры белка протекает достаточно медленно. Первичная структура белка может образовать все последующие белковые структуры, а именно: вторичную, третичную, четвертичную.
Все аминокислоты, которые входят в состав белка могут делится на две группы:
- Взаимозаменяемые аминокислоты, которые сходны между собой по структуре и свойствами.
- Незаменимые аминокислоты, которые отличаются по структуре и свойствам.
Все незаменимые аминокислоты человек получает из продуктов животного происхождения, так как их аналоги в организме не вырабатываются.
Основные характеристики пептидной связи
Замена аминокислот может иметь консервативный характер если друг друга меняют те аминокислоты, которые сходны по структуре. При этом структура белка не меняется. Примером таких замен могут служить: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.
Что касается радикальной замены, то она проходит более значимо. Несмотря на свой негативный характер воздействия радикальная замена белковой молекулы – достаточно частое явление при развитии живых организмов.
Радикальная замена – это смена одной аминокислоты на другую, которая отличается по структуре.
Такой тип замены приводит к смене свойств белковых молекул. Примерами радикальных замен аминокислот могут служить: глу-вал, сер-цис, про - три, фен-асп, илей-мет. Радикальные замены приводят к тому, что внутри генетического аппарата клетов возникают различные патологии.
Также первичная структура белка имеет свойство универсальности. Те белки, которые выполняют в организме схожие функции имеют очень близкую первичную структуру. Одна аминокислота в природных белках встречается не более 3 раз. Однако уже такое количество аминокислот дает высокую степень разнообразия белковых молекул.
Радикальная замена глу на вал в молекуле гемоглобина приводит к возникновению такого заболевания, как серповидно – клеточная анемия. Такая патология характеризуется тем, что эритроциты под влиянием низкого парциального давления приобретают форму серпа. Когда такой гемоглобин отдает кислород, то он потеряет свойство растворимости и выпадает в осадок.
Таким образом, порядок чередования аминокислот внутри полипептидной цепи и местоположение дисульфидных мостиков (-S-S- связей). Началом цепи считается ее N-конец.
Если говорить об основных особенностях пептидной связи первичной структуры белка, то можно отметить, что кислород и водород внутри нее находится в транс – положении по отношению к такой оси, как – С – N –.
Чаще всего пептидная связь находится в промежуточном состоянии, а именно между двумя крайними зарядами (когда на О небольшой «-», а на N – небольшой «+» заряд).
Многие природные поплипетиды насчитывают в своем составе многочисленные аминокислотные остатки. В связи с этим число возможных вариантов полипептидных цепей бесконечно велико. Следует отметить также и тот факт, что все возможные теоретически варианты сочетания аминокислот не каждый раз встречаются в природе.
Первым белком, первичная структура которого была расшифрована был обычный бычий инсулин. Его молекула содержит две соединенных между собой цепочек, между которыми образуется дисульфидный мостик. Еще одна дисульфидная связь расположена внутри короткой цепи. Последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле инсулина установил английский биохимик Ф. Сэнгер в 1953 г.
Его работа, которая писалась в течение нескольких лет явилась революционным этапом в ходе изучения белков. Он подтвердил полипептидную теорию строения белка, созданную ранее Э.Г. Фишером и доказал, что белки представляют собой химические соединения строго определенной структуры, которая изображается с помощью химических формул, иллюстрирующих порядок соединения аминокислотных остатков внутри полипептидной цепочки.
Среди еще одних важнейших характеристик пептидной связи можно выделить: копларность.
Копларность – это нахождение всех атомов, входящих в пептидную группу в одной плоскости.
Также пептидная связь может существовать в нескольких противоположных формах, а именно кто и енольной) и иметь трансположение заместителей по отношению к С-N-связи. При этом пептидная связь очень часто образует две водородные связи с различными группами первичных структур белков. В данном случае исключением являются пептидные группы, в состав которых входят аминогруппы пролина и гдрокиспролина. Они образуют лишь одну водородную связь. Поэтому вторичная структура таких белков может быть несколько видоизменена. Полипептидная цепь может легко изгибаться, поскольку ее не держит вторая водородная связь.
Таким образом, первичная структура белка поддерживается за счет пептидной связи, которая обладает весьма высокой степенью стабильности.
