Третичные белки

Третичные белки

По форме третичная структура белка может быть:

• глобулярной;
• фибриллярной.

Фибриллярные белки имеют вытянутую форму (палочки, веретена, нити). Такие видоизменения белковой структуры не являются редкостью, но основным типом третичной структуры белка называют глобулу. Глобулярные белки, как правило имеют эллипсовидную форму,

Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания полагать, что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Эти структуры могут меняться. Изменение конфигурации третичной структуры зависит от многих факторов, но всегда несет адаптивное значение.

Например, α-кератин и парамиозин относятся к фибриллярным белкам, но при этом имеет палочковидную форму.

Третичная структура белка отличается тем, что обладает более высокой степенью компактности, чем исходная цепь первичной структуры. Третичная структура белка формируется совершенно автоматически, самопроизвольно. Основной движущей силой, которая приводит к образованию третичной структуры, является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом глобула становится термодинамической стабильной структурой, выгодной для белка. На дальнейшую конформацию белковой структуры влияют факторы рН и ионной силы раствора, а также взаимодействие белковых молекул с другими веществами.

Только после того, как белок приобретает собственную уникальную третичную структур, он может проявлять весь спектр своих свойств: ферментативных, антигенных, а также многих других. Именно третичная структура белка формирует активные центры ферментативных молекул. Любое воздействие на него приводит к разрушению третичной структуры, с потерей ее основных свойств.

Свойства третичной структуры белка

Третичная структура в значительной степени определяется первичной структурой. На коечную форму белка при его конформации существенно влияет окружающая среда. Для того, чтобы третичная структура белка приобретала стабильную форму, необходимо наличие:

• ковалентных связей (формируются между двумя цистеиновыми остатками при образовании дисульфидных мостиков);
• ионных связей между боковыми группами аминокислотных заряженных остатков;
• водородных связей;
• гидрофильно-гидрофобных связей.

При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» приобрести такую форму, чтобы неполярные белковые группы оказались изолированными от водного раствора, а на поверхности белковой молекулы оказывались полярные гидрофильные боковые группы.

Третичная структура также характерна для нуклеиновых кислот, а именно РНК. Большинство молекул белков имеют полипептидные цепи, которые особым образом сворачиваются в компактную глобулу.

Внутри глобулы выделяют три типа связей, благодаря которым она удерживается:

• ионные;
• водородные;
• дисульфидные.

Все связи, удерживающие третичную структуру белка, делятся на слабые и сильные. К слабым связям относят: гидрофобные связи, водородные связи, ионные и электростатические связи.

К сильному типу связей относят: дисульфидную связь, псевдопептидную связь, сложно-эфирную связь.

За последнее время ученые открыли специализированные клеточные белки и ферментативные белки, регулирующие процесс сворачивания вновь созданных полипептидных цепей в обновленную третичную структуру. Например, фермент протеиндисульфидизомераза – катализирует расщепление неправильно образованных дисульфидных связей и формирует новые S-S-связи.

Кроме того, третичная структура белка поддерживается специфическими гидрофобными взаимодействиями. Если говорить о количественном отношении, то важны именно гидрофобные взаимодействия.

Для того, чтобы на практике определить наличие третичной структуры белка используют рентгеновский анализ. Основные типы таких экспериментов проводились Дж. Кендрью и М. Перцу. К началу 1959 года с помощью рентгеновского анализа ученые определили вторичную и третичную структуру белка мышц миоглобина, они также предложили модель молекулы данного белка. За эту работу ученые получили Нобелевскую премию.

Сегодня у миоглобина известны:

• первичная структура (полипептидная цепь из 153 аминокислотных остатков);
• вторичная структура миоглобина, имеющая а-спиральную конформацию (восемь спиральных участков);
• третичная структура белка представляет собой a – спираль, которая сворачивается нерегулярным образом в компактную глобулу.

Третичная структура белка обладает несколькими особенностями, например:

• миоглобин синтезируется внутри мышцах и благодаря наличию третичной структуры может запасать кислород;
• связи, стабилизирующие третичную структуру, образуются между боковыми радикалами аминокислот и их функциональными группами.

Подводя итог всему вышесказанному, можно сделать вывод о том, что определение третичной структуры является достаточно трудоемким процессом. В последнее время молекулярные биологи все большее количество усилий затрачивают на попытки использовать компьютеры и другую технику, которая может позволить «предсказать» строение третичной структуры на основе уже имеющихся сведений о первичной и вторичной структурах.

Полученные сведения смогли бы помочь сконструировать белок определенной структуры, который предназначен для выполнения специфических функций. Это могло бы стать прорывом в промышленности и медицине.