Первичная структура

Первичная структура белка

Мономерами всех белковых молекул являются аминокислоты, а сами молекулы представляют собой линейные гетерополимеры различной длины.

В состав белковой молекулы входят:

• углерод;
• водород,
• кислород;
• азот.

Также все аминокислоты содержат серу. Она входит в состав таких аминокислот, как цистеина и метионина. Также к некоторым аминокислотам присоединяются остатки фосфорной кислоты и неаминовые группы. В них входят магний, железо, марганец, цинк, медь и другие микроэлементы. Подобные группы белков называются сложными, например, в состав гемоглобина входит полипептид глобин, а также группа небелковой природы – гем. Эта группа содержит ионы железа. В группах сложных белков выделяют несколько подгрупп:

• хромопротеины, те белки, которые содержат пигменты;
• металлопротеины, содержат некоторые металлы;
• липопротеины или те белки, которые содержат жиры;
• нуклеопротеины или белки, содержащие нуклеиновые кислоты.

Особенности первичной структуры

Существуют пептиды, которые содержат более 40 – 50 аминокислотных остатков, их называют полипептидами. Тем самым можно сделать вывод о том, что разница между пептидами и белками заключается в том, что пептид является низкомолекулярным соединением, а белок является высокомолекулярным.

В связи с высокими содержанием аминокислот молекулярная масса белка может колебаться в достаточно широких пределах.

Что касается первичной структуры белка, она определяет его химическую структуру или его химическую формулу. Любая молекула белков характеризуется определённой последовательностью аминокислот, которая в свою очередь задается последовательностью в генетической структуре. Таким образом, в организме синтезируются белки с точно определенной химической структурой, которые были отобраны для выполнения определенных функций в процессе эволюции.

Пептидная связь имеет ряд особенностей, которые существенно влияют на укладку полипептидной цепи в пространстве. Такая связь формируется при взаимодействии неподдельных электронов атома азота. Рядом с ними расположена двойная связь С=О, это происходит перераспределение плотности электронов пептидной связи. Далее связь становится двойной.

Особенности пептидной связи позволяют шести атомам пептидной группировки (атомы С и N, участвующие в образовании пептидной связи, а также кислород и водород, присоединенные к этим атомам, и два С-атома соседних аминокислот). Все эти атомы оказываются расположенными в одной плоскости.

Пептидная связь достаточно прочная и ее можно расщепить только при добавлении катализаторов. Такими катализаторами являются основания и кислоты. При этом необходимо использовать жесткие условия. Примером такой среды может являться инкубация в течение 24 часов в кислоте при температуре 105 градусов. Также необходимо действие специализированных ферментов – пептидаз.

В белковой или пептидной цепи имеется N – концевой остаток, который содержит свободную аминогруппу и карбоксильную группу, содержащуюся в С- концевом остатке. При этом последовательность аминокислот записывается внутри белковой молекулы, начиная с N- конца. Аминокислоты в полипептидной цепи записываются с помощью трёхбуквенных и однобуквенных кодов.

Как уже отмечалось ранее, под первичной структурой белков понимается последовательность аминокислот внутри полипептидной цепи. Первый исследователь, который определил аминокислотную последовательность в белковой молекуле был Ф. Сэнгер. Он изучал гормон инсулин, самый маленький белок, который на тот момент ему удалось найти. Эта деятельность занимала 10 лет. Ученый получил за данную работу Нобелевскую премию. Ученый установил тот факт, что в составы инсулина входит 51 аминокислота. Молекула аминокислот состоит из двух полипептидных цепей, которые удерживаются дисульфидными мостиками.

Сегодня большинство работ по определению последовательности аминокислот уже автоматизировано и первичная структура белка уже известна более чем для нескольких сотен тысяч белков.

Организм человека содержит в себе несколько тысяч белков, и они строятся из стандартных 20 аминокислот, последовательность которых определяет функцию того или иного полипептида. Такая аминокислотная последовательность определяется нуклеотидной ДНК последовательностью. Если даже одна аминокислота в молекуле белка меняется, то эта ситуация может резко менять его функцию. Такая тенденция может наблюдаться при наличии такого отклонения, как серповидная клеточная анемия.

Большое количество данных получается в результате анализа аминокислотных последовательностей тех белков, которые гомологичны друг другу, но принадлежат к различным биологическим видам. Эти данные позволят судить о таксономическом родстве живых организмов.

К гомологичным белкам относят такие белки, которые выполняют одинаковые функции у разных видов. Эти белки имеют сходную аминокислотную последовательность. Например, цитохром у большинства видов имеет относительную молекулярную массу приблизительно двенадцать с половиной тысяч и около ста остатков аминокислот. Первичная структура цитохрома двух видов пропорциональна их филогенетическом различию, а также развитию тех видов, которые их содержат. Так цитохромы С лошади и дрожжей отличаются по 48 аминокислотным остаткам, курицы и утки – по двум, цитохромы же курицы и индейки идентичны.

Таким образом, первичная структура белка при относительно простом строении имеет весьма разносторонний спектр функций. Она синтезируется на рибосоме и достаточно длительное время существует внутри организма человека в неизменном виде.