ρ-фактор
белок, помогающий РНК-полимеразе прекращать транскрипцию в определенных (ρ -зависимых) сайтах.
семейство фибриллярных белков, обладающих нерастворимостью и механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. Кератины формируют твёрдые, но не минеральные структуры у пресмыкающихся, земноводных, птиц и млекопитающих. Различают α кератины и β-кератины. Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей. Молекулярная масса – от 10 до 50 кДа. Периодичность в чередовании аминокислотных остатков в молекулах отсутствует. В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент - глицин. Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл. Кератины являются основой ногтей, волос и наружного слоя кожи. В состав цитоплазмы эпителиальных клеток, в том числе кератиноцитов, входит сеть кератиновых нитей.
хроматином и потому светлые, в протоплазме содержатся зерна кератогиалина, белка - предшественника кератина...
Протоплазма этих клеток содержит белок элеидин, который является промежуточной стадией образования кератина...
Ороговение достигается замещением протоплазмы белком кератином.
Анализ ИК-спектров кератинового сырья и его производных подтверждает, что при его обработке препаратом «Савиназа» в реакционной среде протекают последовательно процессы химической модификации и ферментативного гидролиза. В белковых продуктах обнаруживаются колебания ароматических колец фрагментов фенилаланина, тирозина и триптофана. Данные процессы свидетельствуют о конформационных изменениях кератинового белка на уровне его третичной структуры.
Что касается эпидермиса, то он представляет собой верхний слой кожи, состоящий из белка и кератина и
В статье анализируется возможность образования борных комплексов в процессе модификации шерстяного волокна. Методами pH-метрии, ИК-спектроскопии и рентгеноструктурного анализа показано, что при обработке шерстяного волокна в растворах модификатора образуются борсодержащие комплексные соединения. Последующие исследования показали, что реакция комплексообразования в значительной степени влияет на такие важные свойства шерсти, как упруго-эластические, деформационные, сорбционные и способность колорирования.
белок, помогающий РНК-полимеразе прекращать транскрипцию в определенных (ρ -зависимых) сайтах.
ферменты, разрезающие ДНК в апуриновых или апиримидиновых участках с образованием 5'-концов.
растения, побеждающие в борьбе за существование благодаря выносливости.
Возможность создать свои термины в разработке
Еще чуть-чуть и ты сможешь писать определения на платформе Автор24. Укажи почту и мы пришлем уведомление с обновлением ☺️
Включи камеру на своем телефоне и наведи на Qr-код.
Кампус Хаб бот откроется на устройстве