апоэнзим, коллоидальная, белковая часть фермента, обусловливающая специфичность его действия. Характеризуется, как правило, в отличие от кофермента, неустойчивостью к нагреванию и другими свойствами белков.
из белков, а другие могут функционировать лишь при наличии в молекуле двух компонентов – белкового (апофермента
Изучено действие ингибиторов на активность L-метионин-γ-лназы из Pseudomonas taetrolents. Показано, что фермент высоко чувствителен к действию карбонильных ингибиторов: L-пенициламину, L-циклосерину и гидро-ксиламину. В присутствии этих ингибиторов активность исчезала полностью для гидроксиламина или уменьшалась на 80-93% для остальных ингибиторов. При этом оказалось, что действие пенициламина и циклосерина носит необратимый характер, тогда как гидроксиламин действовал обратимо. Активность фермента восстанавливалась на 80-85% после удаления пиридоксальфосфат гидроксиламиного комплекса гель-фильтрацией и последующего добавления к апоферменту пиридоксальфосфата. Полученные результаты позволили отнести изучаемый фермент к подгруппе элиминирующих полифункциональных лиаз. Оказалось, что L-метиопин-γ-лиаза высокочувствительна к реагентам на тиоловые группы: п-хлормеркурийбензоату, N-этилмалеимиду. иодуксусной кислоте. Эти результаты свидетельствуют о том, что в молекуле фермента присутств...
Белковая часть представлена апоферментом, а добавочная часть называется коферментом.
Реферат В обзоре рассмотрены химические и функциональные аспекты посттрансляционной модификации белков, получаемые присоединением различных групп к боковым радикалам аминокислотных остатков полипептидного остова белков. Описаны основные простетические группы и на примере пиридоксалевого катализа показано взаимодействие этих групп и апофермента в каталитическом акте. Значительное внимание уделено участию посттрансляционной модификации белков в регуляции биохимических процессов в живых организмах, в особенности роль протеинкиназ и взаимосвязанных с ними фосфатаз. Описаны реакции метилирования и ацетилирования и их роль в «гистоновом коде», управляющем на стадии транскрипции экспрессией генома. Рассмотрены процессы модификации белков объемными гидрофобными радикалами и их значение для функционирования белков, связанных с мембранами. Большое внимание уделено процессам гликозилирования белков, ведущего к образованию гликопротеинов. Приведены основные процессы неферментативной модификации...
(лат. буквально «в (на) живом»), то есть «внутри живого организма» или «внутри клетки». В науке in vivo обозначает проведение экспериментов на (или внутри) живой ткани при живом организме. Такое использование термина исключает использование части живого организма (так, как это делается при тестах in vitro) или использование мёртвого организма. Тестирование на животных и клинические испытания являются формами исследования in vivo.
пути прохождения ионов через мембрану клетки. Изменение их состояния (открыто – закрыто) используется для регулирования работы клеток.
в ферментах определённые группировки аминокислотных остатков, атомы металлов, простетические или боковые группы некоторых аминокислотных остатков (цистеина, серина, гистидина), входящие в состав фермента. Активные центры фермента образуются в белковой молекуле в результате сближения определённых участков полипептидной цепи.
